有没有总结了生物高中所有必备的话的app
高中生物知识点总结 1、生命系统的结构层次依次为：细胞→组织→器官→系统→个体→种群→群落→生态系统 细胞是生物体结构和功能的基本单位；地球上最基本的生命系统是细胞 2、光学显微镜的操作步骤：对光→低倍物镜观察→移动视野中央（偏哪移哪） →高倍物镜观察：①只能调节细准焦螺旋；②调节大光圈、凹面镜 3、原核细胞与真核细胞根本区别为：有无核膜为界限的细胞核 ①原核细胞：无核膜，无染色体，如大肠杆菌等细菌、蓝藻 ②真核细胞：有核膜，有染色体，如酵母菌，各种动物 注：病毒无细胞结构，但有DNA或RNA 4、蓝藻是原核生物，自养生物 5、真核细胞与原核细胞统一性体现在二者均有细胞膜和细胞质 6、细胞学说建立者是施莱登和施旺，细胞学说建立揭示了细胞的统一性和生物体结构的统一性。
细胞学说建立过程，是一个在科学探究中开拓、继承、修正和发展的过程，充满耐人寻味的曲折 7、组成细胞（生物界）和无机自然界的化学元素种类大体相同，含量不同 8、组成细胞的元素 ①大量无素：C、H、O、N、P、S、K、Ca、Mg ②微量无素：Fe、Mn、B、Zn、Mo、Cu ③主要元素：C、H、O、N、P、S ④基本元素：C ⑤细胞干重中，含量最多元素为C，鲜重中含最最多元素为O 9、生物（如沙漠中仙人掌）鲜重中，含量最多化合物为水，干重中含量最多的 化合物为蛋白质。
10、（1）还原糖（葡萄糖、果糖、麦芽糖）可与斐林试剂反应生成砖红色沉淀；可苏丹III染成橘黄色（或被苏丹IV染成红色）；淀粉（多糖）遇碘变蓝色；蛋白质与双缩脲试剂产生紫色反应。
（2）还原糖鉴定材料不能选用甘蔗 （3）斐林试剂必须现配现用（与双缩脲试剂不同，双缩脲试剂先加A液，再加B液） 11、蛋白质的基本组成单位是氨基酸，氨基酸结构通式为NH2—C—COOH，各种氨基酸的区别在于R基的不同。
12、两个氨基酸脱水缩合形成二肽，连接两个氨基酸分子的化学键（—NH—CO—）叫肽键。
13、脱水缩合中，脱去水分子数=形成的肽键数=氨基酸数—肽链条数 14、蛋白质多样性原因：构成蛋白质的氨基酸种类、数目、排列顺序千变万化，多肽链盘曲折叠方式千差万别。
15、每种氨基酸分子至少都含有一个氨基（—NH2）和一个羧基（—COOH），并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基因。
16、遗传信息的携带者是核酸，它在生物体的遗传变异和蛋白质合成中具有极其重要作用，核酸包括两大类：一类是脱氧核糖核酸，简称DNA；一类是核糖核酸，简称RNA，核酸基本组成单位核苷酸。
17、蛋白质功能： ①结构蛋白，如肌肉、羽毛、头发、蛛丝 ②催化作用，如绝大多数酶 ③运输载体，如血红蛋白 ④传递信息，如胰岛素 ⑤免疫功能，如抗体 18、氨基酸结合方式是脱水缩合：一个氨基酸分子的羧基（—COOH）与另一个氨基酸分子的氨基（—NH2）相连接，同时脱去一分子水，如图： HOHHH NH2—C—C—OH+H—N—C—COOHH2O+NH2—C—C—N—C—COOH R1HR2R1OHR2 19、DNA、RNA 全称：脱氧核糖核酸、核糖核酸 分布：细胞核、线粒体、叶绿体、细胞质 染色剂：甲基绿、吡罗红 链数：双链、单链 碱基：ATCG、AUCG 五碳糖：脱氧核糖、核糖 组成单位：脱氧核苷酸、核糖核苷酸 代表生物：原核生物、真核生物、噬菌体、HIV、SARS病毒 20、主要能源物质：糖类 细胞内良好储能物质： 人和动物细胞储能物：糖原 直接能源物质：ATP 21、糖类： ①单糖：葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖 ②二糖：麦芽糖、蔗糖、乳糖 ③多糖：淀粉和纤维素（植物细胞）、糖原（动物细胞） ④：储能；保温；缓冲；减压 22、脂质：磷脂（生物膜重要成分） 胆固醇、固醇（性激素：促进人和动物生殖器官的发育及生殖细胞形成） 维生素D：（促进人和动物肠道对Ca和P的吸收） 23、多糖，蛋白质，核酸等都是生物大分子， 组成单位依次为：单糖、氨基酸、核苷酸。
生物大分子以碳链为基本骨架，所以碳是生命的核心元素。
自由水（95.5%）：良好溶剂；参与生物化学反应；提供液体环境；运送 24、水存在形式营养物质及代谢废物 结合水（4.5%） 25、无机盐绝大多数以离子形式存在。
哺乳动物血液中Ca2+过低，会出现抽搐症状；患急性肠炎的病人脱水时要补充输入葡萄糖盐水；高温作业大量出汗的工人要多喝淡盐水。
26、细胞膜主要由脂质和蛋白质，和少量糖类组成，脂质中磷脂最丰富，功能越复杂的细胞膜，蛋白质种类和数量越多；细胞膜基本支架是磷脂双分子层；细胞膜具有一定的流动性和选择透过性。
将细胞与外界环境分隔开 27、细胞膜的功能控制物质进出细胞进行细胞间信息交流 28、植物细胞的细胞壁成分为纤维素和果胶，具有支持和保护作用。
29、制取细胞膜利用哺乳动物成熟红细胞，因为无核膜和细胞器膜。
30、叶绿体：光合作用的细胞器；双层膜 线粒体：有氧呼吸主要场所；双层膜 核糖体：生产蛋白质的细胞器；无膜 中心体：与动物细胞有丝分裂有关；无膜 液泡：调节植物细胞内的渗透压，内有细胞液 内质网：对蛋白质加工 高尔基体：对蛋白质加工，分泌 31、消化酶、抗体等分泌蛋白合成需要四种细胞器：核糖体，内质网、高尔基体、线粒体。
32、细胞膜、核膜、细胞器膜共同构成细胞的生物膜系统，它们在结构和功能上紧密联系，协调。
维持细胞内环境相对稳定生物膜系统功能许多重要化学反应的位点把各种细胞器分开，提高生命活动效率 核膜：双层膜，其上有核孔，可供mRNA通过结构核仁 33、细胞核由DNA及蛋白质构成，与染色体是同种物质在不同时期的染色质两种状态容易被碱性染料染成深色 功能：是遗传信息库，是细胞代谢和遗传的控制中心 34、植物细胞内的液体环境，主要是指液泡中的细胞液。
原生质层指细胞膜，液泡膜及两层膜之间的细胞质 植物细胞原生质层相当于一层半透膜；质壁分离中质指原生质层，壁为细胞壁 35、细胞膜和其他生物膜都是选择透过性膜 自由扩散：高浓度→低浓度，如H2O，O2，CO2，甘油，乙醇、苯 协助扩散：载体蛋白质协助，高浓度→低浓度，如葡萄糖进入红细胞 36、物质跨膜运输方式主动运输：需要能量；载体蛋白协助；低浓度→高浓度，如无机盐、离子、胞吞、胞吐：如载体蛋白等大分子 37、细胞膜和其他生物膜都是选择透过性膜，这种膜可以让水分子自由通过，一些离子和小分子也可以通过，而其他离子，小分子和大分子则不能通过。
38、本质：活细胞产生的有机物，绝大多数为蛋白质，少数为RNA、高效性 特性专一性：每种酶只能催化一种成一类化学反应 酶作用条件温和：适宜的温度，pH，最适温度（pH值）下，酶活性最高， 温度和pH偏高或偏低，酶活性都会明显降低，甚至失活（过高、过酸、过碱）功能：催化作用，降低化学反应所需要的活化能 结构简式：A—P~P~P，A表示腺苷，P表示磷酸基团，~表示高能磷酸键 全称：三磷酸腺苷 39、ATP与ADP相互转化：A—P~P~PA—P~P+Pi+能量 功能：细胞内直接能源物质 40、细胞呼吸：有机物在细胞内经过一系列氧化分解，生成CO2或其他产物，释放能量并生成ATP过程 41、有氧呼吸与无氧呼吸比较：有氧呼吸、无氧呼吸 场所：细胞质基质、线粒体（主要）、细胞质基质 产物：CO2，H2O，能量 CO2，酒精（或乳酸）、能量 反应式：C6H12O6+6O26CO2+6H2O+能量 C6H12O62C3H6O3+能量 C6H12O62C2H5OH+2CO2+能量 过程：第一阶段：1分子葡萄糖分解为2分子丙酮酸和少量[H]，释放少量能量，细胞质基质 第二阶段：丙酮酸和水彻底分解成CO2和[H]，释放少量能量，线粒体基质 第三阶段：[H]和O2结合生成水，大量能量，线粒体内膜 无氧呼吸 第一阶段：同有氧呼吸 第二阶段：丙酮酸在不同酶催化作用下，分解成酒精和CO2或转化成乳酸能量42、细胞呼吸应用：包扎伤口，选用透气消毒纱布，抑制细菌有氧呼吸 酵母菌酿酒：选通气，后密封。
先让酵田菌有氧呼吸，大量繁殖，再无氧呼吸产生酒精 花盆经常松土：促进根部有氧呼吸，吸收无机盐等 稻田定期排水：抑制无氧呼吸产生酒精，防止酒精中毒，烂根死亡 提倡慢跑：防止剧烈运动，肌细胞无氧呼吸产生乳酸 破伤风杆菌感染伤口：须及时清洗伤口，以防无氧呼吸 43、活细胞所需能量的最终源头是太阳能；流入生态系统的总能量为生产者固定的太阳能 44、叶绿素a 叶绿素主要吸收红光和蓝紫光 叶绿体中色素叶绿素b（类囊体薄膜）胡萝卜素 类胡萝卜素主要吸收蓝紫光 叶黄素 45、光合作用是指绿色植物通过叶绿体，利用光能，把CO2和H2O转化成储存能量的有机物，并且释放出O2的过程。
46、18C中期，人们认为只有土壤中水分构建植物，未考虑空气作用 1771年，英国普利斯特利实验证实植物生长可以更新空气，未发现光的作用 1779年，荷兰英格豪斯多次实验验证，只有阳光照射下，只有绿叶更新空气，但未知释放该气体的成分。
1785年，明确放出气体为O2，吸收的是CO2 1845年，德国梅耶发现光能转化成化学能 1864年，萨克斯证实光合作用产物除O2外，还有淀粉 1939年，美国鲁宾卡门利用同位素标记法证明光合作用释放的O2来自水。
47、条件：一定需要光 光反应阶段场所：类囊体薄膜， 产物：[H]、O2和能量 过程：（1）水在光能下，分解成[H]和O2； （2）ADP+Pi+光能ATP 条件：有没有光都可以进行 暗反应阶段场所：叶绿体基质 产物：糖类等有机物和五碳化合物 过程：（1）CO2的固定：1分子C5和CO2生成2分子C3 （2）C3的还原：C3在[H]和ATP作用下，部分还原成糖类，部分又形成C5 联系：光反应阶段与暗反应阶段既区别又紧密联系，是缺一不可的整体，光反应为暗反应提供[H]和ATP。
48、空气中CO2浓度，土壤中水分多少，光照长短与强弱，光的成分及温度高低等，都是影响光合作用强度的外界因素：可通过适当延长光照，增加CO2浓度等提高产量。
49、自养生物：可将CO2、H2O等无机物合成葡萄糖等有机物，如绿色植物，硝化细菌（化能合成） 异养生物：不能将CO2、H2O等无机物合成葡萄糖等有机物，只能利用环境中现成的有机物来维持自身生命活动，如许多动物。
50、细胞表面积与体积关系限制了细胞的长大，细胞增殖是生物体生长、发育、繁殖遗传的基础。
51、真核细胞的分裂方式减数分裂：生殖细胞（精子，卵细胞）增殖 52、分裂间期：完成DNA分子复制及有关蛋白质合成，染色体数目不增加，DNA加倍。
有丝分裂：体细胞增殖 无丝分裂：蛙的红细胞。
分裂过程中没有出现纺缍丝和染色体变化 前期：核膜核仁逐渐消失，出现纺缍体及染色体，染色体散乱排列。
有丝分裂中期：染色体着丝点排列在赤道板上，染色体形态比较稳定，数目比分裂期较清晰便于观察 后期：着丝点分裂，姐妹染色单体分离，染色体数目加倍 末期：核膜，核仁重新出现，纺缍体，染色体逐渐消失。
53、动植物细胞有丝分裂区别：植物细胞、动物细胞 间期：DNA复制，蛋白质合成（染色体复制） 染色体复制，中心粒也倍增 前期：细胞两极发生纺缍丝构成纺缍体中心体发出星射线，构成纺缍体 末期：赤道板位置形成细胞板向四周扩散形成细胞壁 不形成细胞板，细胞从中央向内凹陷，缢裂成两子细胞 54、有丝分裂特征及意义：将亲代细胞染色体经过复制（实质为DNA复制后），精确地平均分配到两个子细胞，在亲代与子代之间保持了遗传性状稳定性，对于生物遗传有重要意义 55、有丝分裂中，染色体及DNA数目变化规律 56、细胞分化：个体发育中，由一个或一种细胞增殖产生的后代，在形态、结构和生理功能上发生稳定性差异的过程，它是一种持久性变化，是生物体发育的基础，使多细胞生物体中细胞趋向专门化，有利于提高各种生理功能效率。
57、细胞分化举例：红细胞与肌细胞具有完全相同遗传信息，（同一受精卵有丝分裂形成）；形态、功能不能原因是不同细胞中遗传信息执行情况不同 58、细胞全能性：指已经分化的细胞，仍然具有发育成完整个体潜能。
高度分化的植物细胞具有全能性，如植物组织培养因为细胞（细胞核）具有该生物 生长发育所需的遗传信息高度分化的动物细胞核具有全能性，如克隆羊 59、细胞内水分减少，新陈代谢速率减慢 细胞内酶活性降低，细胞衰老特征细胞内色素积累 细胞内呼吸速度下降，细胞核体积增大 细胞膜通透性下降，物质运输功能下降 60、细胞凋亡指基因决定的细胞自动结束生命的过程，是一种正常的自然生理过程，如蝌蚪尾消失，它对于多细胞生物体正常发育，维持内部环境的稳定以及抵御外界因素干扰具有非常关键作用。
有关甲烷的知识点
第一节 甲 烷一．甲烷的分子结构化学式，分子式，结构式，最简式，实验式，空间构型，键角。
常见的空间构型为正四面体的有哪些
键角分别为多少
天然气、沼气、坑气、可燃冰、瓦斯的主要成分主要成分。
甲烷的物理性质：色、态、味。
二．甲烷的化学性质在通常条件下，甲烷不仅与KMnO4等强氧化剂不发生反应，与强酸、强碱也不反应。
1． 氧化反应------燃烧。
请写出反应，点燃前必须（ ）。
在空气中CH4所占的体积分数为（ ）时，爆炸最剧烈。
有机物中能被酸性KMnO4氧化的有哪些
若某物质燃烧后的产物有CO2和H2O，说明该物质肯定含有（ ），可能含有（ ）。
若要确定是否含有该元素，应知道哪些条件
2． 取代反应。
回忆实验过程，不能放在阳光直射的地方，以免（ ）。
CH4和Cl2的体积比为（ ）。
实验过程中的现象有：⑴、---（2）、---（3）----。
如将饱和食盐水换成Na2SiO3溶液，有什么不同的现象
若在反应后的混合气体中加入浓氨水，有（ ）现象。
请分步写出CH4和Cl2四个反应。
当黄绿色气体变浅时，试管内的物质最多有（ ）种，其中产物有（ ）种，（ ）最多，是非极性分子的是（ ），为正四面体的是（ ），常温下是气体的是（ ），（ ）是氯仿，（ ）可作灭火剂（故不是所有的有机物都能燃烧）。
如果生成的四种产物的物质的量相同，则反应的CH4和Cl2的体积比为（ ）。
什么事实说明二氯甲烷只有一种结构。
什么是取代反应
有发生取代反应的有机物有哪些
3． 甲烷在高温下裂解。
完成反应。
在空气中加热到1000。
C就分解成炭黑和氢气，这种说法（ ）。
三．了解甲烷的实验室制法。
氨基酸正无穷和作用力是什么意思
蛋白质：由a-氨结合而多肽链，再由一条和一条以上的肽链按各种方式组合而成的高分子[编辑本段]定义及概述 蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊”。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。
蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。
蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。
除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。
多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，折叠或螺旋构成一定的空间结构，从而发挥某一特定功能。
产生蛋白质的细胞器是核糖体。
蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的16.3%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。
被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。
因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。
[编辑本段]蛋白质的构成 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。
[编辑本段]蛋白质的组成 蛋白质是由C（碳）、H（氢）、O（氧）、N（氮）组成，一般蛋白质可能还会含有P、S、Fe（铁）、Zn（锌）、Cu、B、Mn、I等。
[编辑本段]蛋白质的性质 ①具有两性 蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
②可发生水解反应 蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸[1]。
蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键 如：蛋白质 nH2N—CH2—COOH 找到“断裂点”就可以确定蛋白质水解的产物 例如某蛋白质水解 可得三种α-氨基酸，为H2N—CH2—COOH、 ③溶水具有胶体的性质 有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。
具有胶体性质。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。
④加入电解质可产生盐析作用 少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解，如向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析． 这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程．利用这个性质，采用盐析方法可以分离提纯蛋白质． ⑤蛋白质的变性 在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来．这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质．蛋白质的这种变化叫做变性． 蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用．因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程． 造成蛋白质变性的原因 物理因素包括：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等： 化学因素包括：强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。
⑥颜色反应 蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应．例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色．这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故．还可以用双缩脲试剂对其进行检验,该试剂遇蛋白质变紫. ⑦蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味． 利用这一性质可以鉴别蛋白质．[编辑本段]蛋白质的折叠过程 对蛋白质折叠机理的研究，对保留蛋白质活性，维持蛋白质稳定性和包涵体蛋白质折叠复性都具有重要的意义(21)。
早在上世纪30年代，我国生化界先驱吴宪教授就对蛋白质的变性作用进行了阐释（8），30年后，Anfinsen通过对核糖核酸酶A的经典研究表明去折叠的蛋白质在体外可以自发的进行再折叠，仅仅是序列本身已经包括了蛋白质正确折叠的所有信息（9,10），并提出蛋白质折叠的热力学假说，为此Anfinsen获得1972年诺贝尔化学奖。
这一理论有两个关键点：1蛋白质的状态处于去折叠和天然构象的平衡中；2天然构象的蛋白质处于热力学最低的能量状态。
尽管蛋白质的氨基酸序列在蛋白质的正确折叠中起着核心的作用，各种各样的因素，包括信号序列，辅助因子，分子伴侣，环境条件，均会影响蛋白质的折叠，新生蛋白质折叠并组装成有功能的蛋白质，并非都是自发的，在多数情况下是需要其它蛋白质的帮助，已经鉴定了许多参与蛋白质折叠的折叠酶和分子伴侣（3,16,86），蛋白质“自发折叠”的经典概念发生了转变和更新，但这并不与折叠的热力学假说相矛盾，而是在动力学上完善了热力学观点。
在蛋白质的折叠过程中，有许多作用力参与，包括一些构象的空间阻碍，范德华力，氢键的相互作用，疏水效应，离子相互作用，多肽和周围溶剂相互作用产生的熵驱动的折叠（12,52），但对于蛋白质获得天然结构这一复杂过程的特异性，我们还知之甚少，许多实验和理论的工作都在加深我们对折叠的认识，但是问题仍然没有解决。
在折叠的机制研究上早期的理论认为，折叠是从变性状态通过中间状态到天然状态的一个逐步的过程，并对折叠中间体进行了深入研究，认为折叠是在热力学驱动下按单一的途径进行的。
后来的研究表明折叠过程存在实验可测种中间体，折叠通过有限的路径进行。
新的理论强调在折叠的初始阶段存在多样性，蛋白质通过许多的途径进入折叠漏斗（foldingfunnel），从而折叠在整体上被描述成一个漏斗样的图像，折叠的动力学过程被认为是部分折叠的蛋白质整体上的进行性装配，并且伴随有自由能和熵的变化，蛋白质最终寻找到自己的正确的折叠结构，这一理论称为能量图景（energylandscape），如图3所示，漏斗下方的凹凸反映蛋白质构象瞬间进入局部自由能最小区域(13,14)。
图3：能量图景（Theenergylandscape）的示意图，高度代表能量尺度，宽度代表构象尺度，在漏斗（funnel）的下方存在别的低能量状态，共存的不同能量状态的蛋白质种类也降到最小(14)。
这一理论认为结构同源的蛋白质可以通过不同的折叠途径形成相似的天然构象，人酸性成纤维生长因子（hFGF-1）和蝾螈酸性成纤维生长因子（nFGF-1）氨基酸序列具有约80%同源性，并且具有结构同源性（12个β折叠反向平行排列形成β折叠桶），在盐酸胍诱导去折叠的过程中，hFGF-1可以监测到具有熔球体样的折叠中间体，而nFGF-1经由两态（天然状态到变性状态）去折叠，没有检测到中间体的存在，折叠的动力学研究也表明两种蛋白采用不同的折叠机制（38）。
对于同一蛋白质，采用的渗透压调节剂（osmolytes）不同，蛋白质折叠的途径也不相同，说明不同的渗透压调节剂对蛋白质的稳定效应不同（11）。
这两个例子都说明折叠机制的复杂性，也与上面所介绍的理论相吻合。
[编辑本段]蛋白质的生理功能 1、构造人的身体：蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。
人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。
蛋白质对人的生长发育非常重要。
比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。
第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。
到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9\\\/10。
所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。
2、修补人体组织：人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。
例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。
所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。
反之，人则经常处于亚健康状态。
组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速肌体衰退。
3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。
载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。
可以在体内运载各种物质。
比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万\\\/秒）、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。
4、白蛋白：维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。
5、维持体液的酸碱平衡。
6、免疫细胞和免疫蛋白：有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。
七天更新一次。
当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。
7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。
我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。
人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。
酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。
相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。
否则，反应就变慢或者被阻断。
8、激素的主要原料。
具有调节体内各器官的生理活性。
胰岛素是由51个氨基酸分子合成。
生长素是由191个氨基酸分子合成。
9、构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。
维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。
10、胶原蛋白：占身体蛋白质的1\\\/3，生成结缔组织，构成身体骨架。
如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑） 11、提供生命活动的能量。
[编辑本段]蛋白质和健康 蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。
他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。
蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。
蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。
人体中估计有10万种的蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。
人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。
生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。
球状蛋白质(三级结构)人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。
人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。
在生物学中，蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽，然后由多肽连接起来形成的物质。
通俗易懂些说，它就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。
每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。
蛋白质缺乏：成年人：肌肉消瘦、肌体免疫力下降、贫血，严重者将产生水肿。
未成年人：生长发育停滞、贫血、智力发育差，视觉差。
蛋白质过量：蛋白质在体内不能贮存，多了肌体无法吸收，过量摄入蛋白质，将会因代谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。
[编辑本段]必需氨基酸和非必需氨基酸 纤维状蛋白质(二级结构)食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化，分解成氨基酸才能被人体吸收利用，人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。
吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。
营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。
必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。
对婴儿来说，组氨酸和精氨酸也是必需氨基酸。
非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。
这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。
有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。
[编辑本段]蛋白质的分类 营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类：1、完全蛋白质这是一类优质蛋白质。
它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。
这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。
奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质都属于完全蛋白质。
2、半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。
它们可以维持生命，但不能促进生长发育。
例如，小麦中的麦胶蛋白便是半完全蛋白质，含赖氨酸很少。
食物中所含与人体所需相比有差距的某一种或某几种氨基酸叫做限制氨基酸。
谷类蛋白质中赖氨酸含量多半较少，所以，它们的限制氨基酸是赖氨酸。
3、不完全蛋白质这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。
例如，肉皮中的胶原蛋白便是不完全蛋白质。
[编辑本段]蛋白质的作用 蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。
生物的结构和性状都与蛋白质有关。
蛋白质还参与基因表达的调节，以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。
在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。
许多重要的激素，如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。
此外，多种蛋白质，如植物种子（豆、花生、小麦等）中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。
有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。
蛋白质占人体的20%,占身体比例最大的。
胆汁，尿液除外，都是蛋白质合成的。
只有蛋白质充足，才能代谢正常。
就像盖房子，构建身体的原材料最主要的是蛋白质。
1.蛋白质是构建新组织的基础材料，是酶，激素合成的原料，；维持钾钠平衡；消除水肿。
2.是合成抗体的成分：白细胞，T淋巴细胞，干扰素等，提高免疫力。
3.提供一部分能量。
4.调低血压，缓冲贫血，是红细胞的载体。
5.形成人体的胶原蛋白。
眼球玻璃体，视紫质都有胶原蛋白。
6.调解酸碱度。
经常吃肉的人呈酸性体质。
会出现头沉---供血不足，吃充足的蛋白质，不让糖分降低。
7.大脑细胞分裂的动力源是蛋白质；脑基液是蛋白质合成的；记忆力下降 8.性功能障碍 9.肝脏：造血功能；合成激素，酶；解毒。
缺乏蛋白质，肝细胞不健康。
有一幅好肝脏，人健康就有保障。
10.心脏---泵器官。
缺乏蛋白质会出现手脚冰凉；缺氧；心肌缺氧造成心力衰竭----死亡。
11.脾胃：每天都要消化食物，消化酶是蛋白质合成的。
缺乏会造成胃动力不够，消化不良，打嗝。
胃溃疡，胃炎；胃酸过多，刺激溃疡面你会感觉到疼，蛋白质唯一具有修复再造细胞的功能。
消化壁上有韧带，缺乏蛋白质会松弛，内脏下垂，子宫下垂脏器移位。
12.四肢：人老先老腿，缺乏蛋白质肌肉萎缩；骨头的韧性减低，易骨折 13.抗体会减少，易感冒，发烧。
[编辑本段]常见蛋白质 纤维蛋白（fibrousprotein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
球蛋白(globularprotein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。
典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。
原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。
每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
