血清蛋白电泳实验报告
血清中蛋白质按电泳法一般可分为五类：清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白，其中γ-球蛋白含量约占16％，100 mL血清中约含1.2 g左右。
不同种类的蛋白质其分子量、溶解度，以及在一定条件下带电荷的情况有所不同，可根据这些性质的差别，分离及提纯蛋白质。
首先利用清蛋白和球蛋白在高浓度中性盐溶液中(常用硫酸铵)溶解度的差异而进行沉淀分离，此为盐析法。
半饱和硫酸铵溶液可使球蛋白沉淀析出，清蛋白则仍溶解在溶液中，经离心分离，沉淀部分即为含有γ-球蛋白的粗制品。
用盐析法分离而得的蛋白质中含有大量的中性盐，会妨碍蛋白质进一步纯化，因此首先必须去除。
常用的方法有透析法、凝胶层析法等。
本实验采用凝胶层析法，其目的是利用蛋白质与无机盐类之间分子量的差异。
当溶液通过SephadexG-25凝胶柱时，溶液中分子直径大的蛋白质不能进入凝胶颗粒的网孔，而分子直径小的无机盐能进入凝胶颗粒的网孔之中．因此在洗脱过程中，小分子的盐会被阻滞而后洗脱出来，从而可达到去盐的目的。
纯化后的γ-球蛋白可利用醋酸纤维素薄膜电泳法鉴定其纯度。
血浆蛋白和血清蛋白
血浆中；血白位于血清中。
血清：指已被除去的血浆。
因此，就是： = + （位于血浆中）：血浆蛋白是血浆中最主要的固体成分，含量为60～80g\\\/L，血浆蛋白质种类繁多，功能各异。
用不同的分离方法可将血浆蛋白质分为不同的种类。
血浆蛋白是血浆中最主要的固体成分，含量为60～80g\\\/L，血浆蛋白质种类繁多，功能各异。
用不同的分离方法可将血浆蛋白质分为不同的种类。
最初用盐析法只是将血浆蛋白分为白蛋白和球蛋白，后来用分段盐析法可细分为白蛋白、拟球蛋白、优球蛋白和纤维蛋白等组分。
用薄膜电泳法可分为白蛋白、α1球蛋白、α2球蛋白、β－球蛋白和γ-球蛋白等5条区带，而用分辨力较高的聚丙烯酰胺凝脉电泳法则可分为30多条区带。
用等电聚焦电泳与聚丙烯酰胺电泳组合的双向电泳，分辨力更高，可将血浆蛋白分成一百余种。
目前临床较多采用简便快速的薄膜电泳法。
（位于血清中）：（蛋白质编号1e7i）是血液中脂肪酸的携带者。
当身体需要能量或者需要建造材料时，脂肪细胞就把脂肪酸释放到血液中 ，脂肪酸被血清蛋白获取，并被运送到需要的部位。
血清蛋白是血浆里最丰富的蛋白质。
每一个蛋白分子能携带七个脂肪酸分子。
这些脂肪酸分子结合在缝隙中，它们富含碳的尾部埋藏在里面安全地避开周围的水分子。
血清蛋白同样能够携带许多其它的不溶于水的分子。
尤其是血清蛋白，能够携带着许多药物分子，比如布洛芬。
正因为血清蛋白是如此普遍地存在于血液中并且如此容易地被提纯，所以它成为科学家最早研究的蛋白质之一。
今天，当需要一种蛋白质时，一种来源于牛体内的类似的蛋白在研究中被广泛地使用，这种蛋白叫做牛族血清蛋白或者称作BSA。
许多酶在稀溶液中不稳定，解决的办法是加入一些牛族血清蛋白。
在试验中它能使酶稳定，且相对地中性,不会影响酶的性质。
———————————————————————————————————血浆与血清的区别：血浆是离开血管的全血经抗凝处理后，通过离心沉淀，所获得的不含细胞成分的液体，其中含有（纤维蛋白原能转换成纤维蛋白，具有凝血作用），若向血浆中加入Ca2+ ，血浆会发生再凝固，因此血浆中不含游离的Ca2+。
血清是离体的血液凝固之后，经血凝块聚缩释出的液体，其中已无纤维蛋白原，但含有游离的 Ca2+，若向其中再加入 Ca2+，血清也不会再凝固。
此外，血浆与血清的另一个区别是：血清中少了很多的凝血因子，以及多了很多的凝血产物。
另外，血清中含有体(如抗毒素或凝集素)的(抗菌素血清)具体请见：血浆：血清：血浆蛋白：血清蛋白：
血清蛋白电泳的临床意义是什么啊
血清电泳即用电泳方法测定血清中各类蛋白占总蛋白的百分比于肝、肾疾多发性骨髓瘤的诊断有意义。
血清蛋泳 - 临床意义 1．骨髓瘤：呈现特异的电泳图形，大多在γ球蛋白区(个别在β蛋白区)出现一个尖峰，称为M蛋白。
2．肾脏疾病： (1)肾病综合征：有特异的电泳图形，吨球蛋白明显增加，p球蛋白轻度增高，白蛋白降低，γ球蛋白可能下降； (2)肾炎：急性肾炎时α2 球蛋白可增高，有时合并γ球蛋白轻度增高；慢性肾炎时常可见到γ球蛋白中度增高。
3．肝脏疾病： (1)肝硬变：有典型的蛋白电泳图形，γ球蛋白明显增加，γ和β球蛋白连成一片不易分开，同时白蛋白降低； (2)急性肝坏死：白蛋白明显下降，球蛋白显著升高； (3)传染性肝炎患者血清白蛋白轻度下降，α2 球蛋白增高并伴有γ球蛋白增高； 4．炎症、感染：在急性感染的发病初期，可见α1或α2球蛋白增加；在慢性炎症或感染后期，可见γ球蛋白增加。
5．低γ球蛋白血症或无γ球蛋白血症：血清γ球蛋白极度下降或缺乏。
空腹12小时取静脉血。
简述蛋白电泳的原理及血清蛋白电泳各组分从正极到负极的排列顺序
要用专门的冰箱-4°C 能保存1周左右
醋酸薄膜电泳实验为为什么血清蛋白比较多
缓冲液PH8.6，根据血清蛋白等电点可知，蛋白质带负电，所以纤维膜蛋白质端应放于阴极端，负负相排斥，使得蛋白质运动
在血清蛋白的电泳实验中为什么要将点样点放在负极
在这次实验中,电极缓冲液pH为8.6.而几种血清蛋白的等电点（pI）均小于它.也就是说,电泳时,他们均带正电荷,在电场中向正极移动,所以要将点样端放于负极,这样,他们就会向另一个方向移动（与点样端相反）.如果你把它放在正极,那么,通电以后,就仅仅能看到移动的最慢的一两种蛋白,因为其他的会很快到头.其实原理很简单,书上电泳一节应该说的很清楚,要认真看书哦.
